Navegando por Palavras-chave "Langmuir Monolayers"

Agora exibindo 1 - 1 de 1
  • Imagem de Miniatura
    Item
    Acesso aberto (Open Access)
    Avaliação da toxicidade da pectina em modelos de biomembranas via monocamadas de langmuir
    (Universidade Federal de São Paulo, 2022-06-22) Valerio, Gabriel Lundgren Ferreira [UNIFESP]; Caseli, Luciano [UNIFESP]; http://lattes.cnpq.br/8929162910172931; http://lattes.cnpq.br/4867175215353038
    A pectina é um polissacarídeo encontrado em diversas espécies vegetais e com potencial bioatividade, incluindo atividade antiviral para doenças que afetam o sistema respiratório, e foi inserida na subfase aquosa da monocamada de Langmuir formada pelo fosfolipídio dipalmitoilfosfatidilcolina (DPPC), o composto mais encontrado em surfactantes pulmonares e também presente em membranas citoplasmáticas. Os estudos foram conduzidos com monocamadas de Langmuir, e à partir de resultados obtidos por isotermas de pressão superficial versus área, isotermas de potencial de superfície versus área, técnicas espectroscópicas (PM-IRRAS) e microscópicas (BAM), observou-se uma maior condensação da monocamada de DPPC com a adição de pectina. Ao adicionar pectina à monocamada lipídica, o potencial de superfície aumentou, sugerindo que o composto adsorveu às cabeças polares do fosfolipídio, reduzindo as repulsões laterais e aumentando a ortogonalidade das moléculas de DPPC. Ensaios de histerese e estabilidade de monocamadas pré-comprimidas não apresentaram alterações significativas com a adição de pectina, mantendo fluidez e capacidade de compactação semelhante em ambas monocamadas. As imagens de BAM mostram também que a morfologia topográfica da monocamada não é alterada com a presença da pectina, com a ausência de agregados interfaciais, sugerindo interação via cabeças polares. Os resultados de PM-IRRAS indicam que a pectina teve maior interação com os grupos polares do DPPC, porém houve mudança no ordenamento das cadeias apolares devido à esta interação. Desta forma, pode-se concluir que a pectina adsorveu junto às cabeças polares do DPPC à partir da subfase aquosa, diminuindo as repulsões entre os grupos colina, e alterando a forma como as moléculas de DPPC se organizam, condensando a monocamada, mas não alterando a compressibilidade do sistema supramolecular na interface, mantendo o filme com alta elasticidade superficial. Estas alterações podem estar relacionadas ao mecanismo de ação relacionado aos diferentes tipos de bioatividade do composto em estudo.