Navegando por Palavras-chave "Substrates"

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    Efeitos da prática do exercício físico em jejum e a oxidação de substratos
    (Universidade Federal de São Paulo, 2021-08-27) Alves, Renan Luiz da Silva [UNIFESP]; Santos, Ronaldo Vagner Thomatieli dos [UNIFESP]; http://lattes.cnpq.br/9928572887023286; http://lattes.cnpq.br/5940161661195291; Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP)
    Estudos mostram que para que atingir o emagrecimento deve-se aliar: rotina de exercícios combinado com uma alimentação saudável, melhorando a qualidade de vida. A prática de exercícios em jejum se tornou uma prática comum, porém arriscada. O jejum se caracteriza por um longo período de tempo sem a ingestão de alimentos. Este estudo tem por objetivo compreender os efeitos do exercício físico realizado em jejum, e sua relação com a oxidação de substratos. Em diálogo com a literatura, foi possível concluir que os efeitos da prática de exercícios físicos em jejum possui relação com a oxidação de substratos, de forma que outras vias energéticas podem ser utilizadas. Em síntese realizar exercícios físicos em jejum não oferece benefícios quando comparado ao estado alimentado.
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    Estudo cinético da oligopeptidase A (OpdA) de Escherichia coli e determinação da importância do resíduo Tyr607 para sua atividade catalítica
    (Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP), 2010-03-31) Lorenzon, Ricardo Zamprogno [UNIFESP]; Carmona, Adriana Karaoglanovic [UNIFESP]; Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP)
    Oligopeptidase A (OpdA) belongs to the M3A subfamily of bacterial peptidases with catalytic and structural properties similar to mammalian thimet-oligopeptidase (TOP) and neurolysin (NEL). The three enzymes have four conserved Tyr residues on a flexible loop in close proximity to the catalytic site. In OpdA, the flexible loop is formed by residues 600 to 614 (600SHIFAGGYAAGYYSY614). Modeling studies indicated that in OpdA the Tyr607 residue might be involved in the recognition of the substrate with a key role in catalysis. Two mutants were constructed replacing Tyr607 by Phe (Y607F) or Ala (Y607A) and the influence of the site-directed mutagenesis in the catalytic process was examined. The hydrolysis of Abz-GXSPFRQ-EDDnp derivatives (Abz = ortho-aminobenzoic acid; EDDnp N-[2,4-dinitrophenyl]-ethylenediamine; X = different amino acids) was used to compare the activities of wild type OpdA and those of Y607F and Y607A mutants. The results indicated that the wild-type enzyme cleaved all the peptides only on the X-S bond whereas the Y607F and Y607A mutants were able to hydrolyze both the X-S and the P-F bonds. The kinetic parameters showed the importance of Tyr607 in OpdA catalytic activity as its substitution promoted a decrease in the kcat/Km value of about 100-fold with Y607F mutant and 1000-fold with Y607A. Both mutations, however, did not affect protein folding as indicated by CD and intrinsic fluorescence analysis. Results indicate that the OpdA Tyr607 residue plays an important role in the enzyme-substrate interaction and in the hydrolytic activity.