Interação da enzima Beta-galactosidase em filmes lipídicos e poliméricos de Langmuir e Langmuir-Blodgett

dc.audience.educationlevelMestrado
dc.contributor.advisorCaseli, Luciano [UNIFESP]
dc.contributor.authorAraujo, Felipe Tejada [UNIFESP]
dc.contributor.institutionUniversidade Federal de São Paulo (UNIFESP)pt
dc.date.accessioned2021-01-19T16:32:08Z
dc.date.available2021-01-19T16:32:08Z
dc.date.issued2019-11-29
dc.description.abstractIn this work we studied the interaction of β-galactosidase in Langmuir and Langmuir-Blodgett (LB) films of stearic acid (HSt) and poly (9,9-dioctylfluorene) -co-thiophene polymer (PDF-TF). The lipid was spread at the air-water interface forming Langmuir monolayers and the enzyme was inserted into the supporting aqueous phase of the lipid monolayer. The adsorption of the enzyme to the monolayer was studied by surface-area pressure isotherms, surface-area potential isotherms, Brewster angle microscopy and vibrational spectroscopy. The mixed monolayer (lipid / enzyme / polymer) was transferred to solid supports by the LB methodology and characterized by luminescence spectroscopy, vibrational spectroscopy, and atomic force microscopy, indicating the presence of the polymer and the enzyme. The enzymatic activity of immobilized lactase as LB film was evaluated against lactose hydrolysis was evaluated with UV-visible spectroscopy. In conclusion, the enzyme can be inserted into lipid films, partially maintaining its secondary structures and altering the morphology of LB films. Catalytic activity could be maintained at up to 60% of activity after one month after transfer to LB film, which makes the system viable for future applications in lactose biosensors.en
dc.description.abstractNesse trabalho estudou-se a interação da β-galactosidase em filmes de Langmuir e Langmuir-Blodgett (LB) de ácido esteárico (HSt) e o polímero poli(9,9-dioctilfluoreno) -co-tiofeno (PDF-TF). O lipídio foi espalhado na interface ar-água formando monocamadas de Langmuir e a enzima foi inserida na subfase aquosa suporte da monocamada lipídica. A adsorção da enzima à monocamada foi estudada por isotermas de pressão superficial-área, isotermas de potencial de superfície-área, microscopia no ângulo de Brewster e por espectroscopia vibracional. A monocamada mista (lipídio/enzima/polímero) foi transferida a suportes sólidos pela metodologia de LB e caracterizada por espectroscopia de luminescência, espectroscopia vibracional, microscopia de força atômica indicando a presença do polímero e da enzima. A atividade enzimática da lactase imobilizada como filme LB foi avaliada frente à hidrólise da lactose foi avaliada com espetroscopia no UV-visível. Como conclusão, a enzima consegue ser inserida nos filmes lipídicos, mantendo parcialmente suas estruturas secundárias e alterando a morfologia dos filmes LB. A atividade catalítica foi mantida em até 60 % da atividade após um mês depois de transferida para o filme LB, o que torna o sistema viável para futuras aplicações em biossensores de lactose.pt
dc.description.sourceDados abertos - Sucupira - Teses e dissertações (2019)
dc.format.extent75 p.
dc.identifierhttps://sucupira.capes.gov.br/sucupira/public/consultas/coleta/trabalhoConclusao/viewTrabalhoConclusao.jsf?popup=true&id_trabalho=8255431pt
dc.identifier.urihttps://repositorio.unifesp.br/handle/11600/59314
dc.language.isopor
dc.publisherUniversidade Federal de São Paulo (UNIFESP)
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/restrictedAccess
dc.subjectLangmuir-Blodgett Filmsen
dc.subjectLactaseen
dc.subjectBiosensorsen
dc.subjectPolymeren
dc.subjectMonolayeren
dc.subjectFilmes Langmuir-Blodgettpt
dc.subjectLactasept
dc.subjectBiossensorespt
dc.subjectPolímeropt
dc.subjectMonocamadapt
dc.titleInteração da enzima Beta-galactosidase em filmes lipídicos e poliméricos de Langmuir e Langmuir-Blodgettpt
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/masterThesis
unifesp.campusDiadema, Instituto de Ciências Ambientais, Químicas e Farmacêuticaspt
unifesp.graduateProgramQuímica - Ciência e Tecnologia da Sustentabilidadept
unifesp.knowledgeAreaCiências Da Sustentabilidadept
unifesp.researchAreaDesenvolvimento De Moléculas Bioativas, Óptica Biomédica E Biossensorespt
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